Les polyphénol oxydases (PPO) catalysent l'oxydation des monophénols et/ou o-diphénols à très réactifs o-quinones, qui à leur tour interagissent avec l'oxygène et les protéines pour former des espèces réactives de l'oxygène (ROS) et des complexes pigmentés bruns typiques. Par conséquent, les PPO peuvent affecter les niveaux locaux d'oxygène et de ROS. Bien que les substrats actuellement connus soient situés dans la vacuole, l'enzyme cible la lumière thylakoïde, suggérant un rôle des PPO dans la photosynthèse.

Boeckx et coll. sujet trèfle rouge de type sauvage (Trifolium pratense) et un mutant à faible teneur en PPO, soit au stress environnemental (froid et forte luminosité), soit au stress oxydatif généré par le méthylviologène, et nous avons constaté que l'activité de la PPO dans les feuilles ne correspond pas à un rôle direct de l'enzyme dans la régulation ou la protection de la photosynthèse sous stress froid. Cependant, des dommages oxydatifs plus importants aux protéines chez les mutants que chez les types sauvages sont observés après traitement des feuilles attachées par le méthylviologène, et l'activité de la PPO pourrait être associée à une capacité accrue à dissiper l'excès d'énergie, mais seulement à des doses relativement faibles de méthylviologène.

Cet article est paru dans le numéro spécial Réactions ROS et NO dans les plantes.