La 2-Cys peroxiredoxine (Prx) Une protéine d'Arabidopsis thaliana remplit la double fonction de peroxydase et de chaperon moléculaire en fonction de sa conformation et des conditions métaboliques. Cependant, le mécanisme précis responsable de la commutation fonctionnelle de 2-Cys Prx A est mal connu.

Changements d'hydrophobicité de 2-Cys Prx A et de ses mutants présentés en termes d'intensité de fluorescence de bis-ANS.
Évolution de l'hydrophobicité de la 2-Cys Prx A et de ses mutants, exprimée en termes d'intensité de fluorescence du bis-ANS. Image tirée de Lee et al., 2015.

Lee et al. générer des mutants de 2-Cys Prx A en remplaçant la sérine (Ser) par la cystéine (Cys) à différents endroits par mutagenèse dirigée et trouver cette substitution de Ser150 à Cys150 Améliore considérablement les activités de la chaperonne holdase et de la peroxydase grâce à des changements conformationnels. La modélisation moléculaire confirme la relation entre les positions de mutation et la commutation de l'activité de la 2-Cys Prx A. Si cela est confirmé in planta, cela ouvre la voie à une utilisation potentielle de la substitution pour maximiser l'utilité fonctionnelle de la protéine 2-Cys Prx A afin d'améliorer les fonctions métaboliques et la résistance au stress des plantes.

Cet article est paru dans le numéro spécial Réactions ROS et NO dans les plantes.